Je Nattokináza proteolytický enzým?

Prášok, silný enzým odvodený z tradičného japonského jedla natto, získal významnú pozornosť vo vedeckých spoločenstvách a kruhoch zdravia. Tento enzým, známy svojimi potenciálnymi zdravotnými výhodami, najmä v kardiovaskulárnom zdraví, bol predmetom mnohých štúdií. Ale čo presne je Nattokináza a je to skutočne proteolytický enzým? Poďme sa ponoriť do fascinujúceho sveta tejto jedinečnej látky a preskúmajte jej klasifikáciu, mechanizmus pôsobenia a špecifickosť.

Nattokináza je skutočne klasifikovaná ako proteolytický enzým, známy tiež ako proteáza alebo peptidáza. Proteolytické enzýmy sú triedou enzýmov, ktoré rozdeľujú proteíny na menšie peptidy alebo jednotlivé aminokyseliny. Tento proces, nazývaný proteolýza, je rozhodujúci pre rôzne biologické funkcie v živých organizmoch vrátane trávenia, bunkovej signalizácie a zrážania krvi.

 

Konkrétne Nattokináza patrí do rodiny Serín Proteáz, veľkú skupinu proteolytických enzýmov, ktoré na katalýzu využívajú serínový zvyšok v ich aktívnom mieste. Táto klasifikácia je založená na jej aminokyselinovej sekvencii a štrukturálnych podobnostiach s inými dobre známymi serínovými proteázami, ako je subtillisín. Enzým je produkovaný Bacillus subtilis var. Natto počas fermentačného procesu sójových bôbov na vytvorenie Natto. Je potrebné poznamenať, že zatiaľ čo v Natto je prirodzene prítomná nattokináza, môže sa tiež izolovať a čistiť na použitie ako doplnok výživy, často vo formeprášok.

 

Pochopenie jeho klasifikácie ako proteolytického enzýmu je rozhodujúce pre pochopenie jeho potenciálnych zdravotných výhod a aplikácií. Jeho schopnosť rozkladať proteíny, najmä tie, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi, tvorí základ jeho údajných kardiovaskulárnych výhod.

Katalytický mechanizmus nattokinázy, rovnako ako iné serínové proteázy, zahŕňa katalytickú trojicu v jej aktívnom mieste. Táto triáda pozostáva z troch esenciálnych aminokyselinových zvyškov: serín (SER), histidín (HIS) a kyselina aspartová (ASP). Venzým nattokinázy, tieto zvyšky sú identifikované ako Ser221, HIS64 a ASP32. Katalytický proces sa začína, keď substrát (proteín alebo peptid) vstupuje do aktívneho miesta nattokinázy. Serínové zvyšky, aktivované histidínom, pôsobí ako nukleofil, ktorý útočí na karbonyl uhlík peptidovej väzby v substráte. Vytvára sa tetraedrálny medziprodukt, ktorý je stabilizovaný oxyánskym otvorom vytvoreným chrbtom enzýmov.

Následne sa peptidová väzba štiepi a uvoľňuje N-terminálnu časť substrátu. C-terminálna časť zostáva kovalentne pripojená k enzýmu a tvorí acyl-enzýmový medziprodukt. V poslednom kroku voda hydrolyzuje tento medziprodukt, uvoľňuje C-terminálnu časť a regeneruje voľný enzým. Tento mechanizmus umožňuje Nattokinázou účinne rozdeliť rôzne proteíny vrátane fibrínu, kľúčového proteínu zapojeného do tvorby krvných zrazenín. Schopnosť enzýmu degradovať fibrín je považovaná za hlavný dôvod jeho potenciálnych kardiovaskulárnych výhod.

Je dôležité poznamenať, že katalytická účinnosť enzýmu nattokinázy môže byť ovplyvnená rôznymi faktormi vrátane pH, teploty a prítomnosti určitých iónov. Tieto faktory sú rozhodujúcimi úvahami pri výrobe a aplikácii prášku Nattokinázy a ďalších produktov na základe Nattokinázy.

Zatiaľ čo Nattokináza je proteolytický enzým schopný rozdeliť rôzne proteíny, vykazuje pozoruhodnú špecifickosť pre určité substráty. Táto špecifickosť je kľúčovým faktorom v jeho potenciálnych terapeutických aplikáciách, najmä v kardiovaskulárnom zdraví.

Najznámejší a študovaný substrátenzým nattokinázyje fibrín, proteín, ktorý hrá rozhodujúcu úlohu pri tvorbe krvných zrazenín. Nattokináza preukázala silnú schopnosť rozbiť fibrín, vlastnosť, ktorá viedla k jej vyšetrovaniu ako potenciálnej prírodnej alternatívy k farmaceutickým trombolytickým látkam.

Okrem fibrínu, Nattokináza preukázala aktivitu proti iným proteínom zapojeným do zrážania krvi a cirkulácie. Napríklad môže degradovať inhibítor aktivátora plazminogénu -1 (Pai -1), proteín, ktorý inhibuje prirodzené mechanizmy rozpustenia zrazeniny. Rozdelením Pai -1 môže nepriamo vylepšiť fibrinolytickú aktivitu tela (zrazenina).

Je zaujímavé, že Nattokináza tiež vykazuje určitú aktivitu proti iným proteínom, ktoré priamo súvisia s zrážaním krvi. Ukázalo sa napríklad, že degraduje amyloidné vlákna, proteínové agregáty spojené s neurodegeneratívnymi chorobami, ako je Alzheimerova choroba. To viedlo k špekuláciám o potenciálnych aplikáciách prášku Nattokinázy nad rámec kardiovaskulárneho zdravia.

Je však rozhodujúce poznamenať, že zatiaľ čo enzým Nattokinázy vykazuje sľubnú aktivitu proti týmto substrátom v laboratórnych štúdiách, je potrebný viac výskumu na úplné pochopenie jeho účinkov v ľudskom tele. Biologická dostupnosť a aktivita perorálne podávanej nattokinázy, napríklad vo forme doplnkov práškov Nattokinázy, je oblasťou prebiehajúceho výskumu.

Odomknite silu prírody prémiou Le-Nutraprášok! S viac ako 10-ročnými skúsenosťami v priemysle prírodných prísad sa zaväzujeme dodávať najkvalitné výrobky. Náš enzým Nattokinázy je k dispozícii v rôznych špecifikáciách, aby vyhovoval vašim rôznym potrebám - 5000 Fu, 10000FU, 20000FU, 30000FU a 40000FU. Všetky naše výrobky sú potravinami, ktoré zabezpečujú bezpečnosť a spoľahlivosť. Či už ste výrobca, ktorý hľadáte vysokokvalitné suroviny alebo spotrebiteľ, ktorý hľadá riešenia v oblasti prírodného zdravia, Le-Nutra je váš dôveryhodný partner. Nenechajte si ujsť príležitosť vylepšiť svoje výrobky alebo zlepšiť svoje zdravie. Osloviť nás teraz oinfo@lenutra.comA poďme spolu na cestu prírodného wellness!

Referencie:

1. Rawlings, ND, Barrett, AJ a Bateman, A. (2010). Merops: Databáza peptidázy. Výskum nukleových kyselín, 38 (doplnok _1), d 227- d233.
2. Fujita, M., Nomura, K., Hong, K., Ito, Y., Asada, A., & Nishimuro, S. (1993). Čistenie a charakterizácia silného fibrinolytického enzýmu (Nattokináza) v zeleninovom syre Natto, populárneho sójového fermentovaného jedla v Japonsku. Biochemická a biofyzikálna výskumná komunikácia, 197 (3), 1340-1347.
3. Sumi, H., Hamada, H., Tsushima, H., Mihara, H., & Muraki, H. (1987). Nový fibrinolytický enzým (nattokináza) v zeleninovom syre natto; Typické a populárne jedlo sóje v japonskej strave. Experientia, 43 (10), 1110-1111.
4. Yanagisawa, Y., Chatake, T., Chiba-Kamoshida, K., Naito, S., Ohsugi, T., Sumi, H., & Yasuda, I. (2010). Purifikácia, kryštalizácia a predbežný rôntgenový difrakčný experiment nattokinázy z Bacillus subtilis natto. Acta Crystallographica Section F: Komunikácia štrukturálnej biológie a kryštalizácie, 66 (12), 1670-1673.
5. Hedstrom, L. (2002). Mechanizmus a špecifickosť serínovej proteázy. Chemical Reviews, 102 (12), 4501-4524.
6. Polgár, L. (2005). Katalytická trojica serínových peptidáz. CMLS CMLS a molekulárne životné vedy, 62 (19-20), 2161-2172.